Hème
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Un hème est un cofacteur contenant un atome de fer servant à accueillir un gaz diatomique (souvent le dioxygène (O2)) au centre d’un large anneau organique appelé porphyrine. Toutes les porphyrines ne contiennent pas nécessairement un atome de fer mais la majorité des métalloprotéines qui contiennent des prophyrines ont en fait l’hème comme sous-unité prosthétique.
Il y a trois sortes d'hèmes biologiquement importantes. Le type le plus commun est appelé hème b. L'hémoglobine et la myoglobine sont des exemples de protéines qui contiennent l'hème b. L'hème b n’a pas de lien covalent avec l’apoprotéine dans laquelle il est trouvé.
L'hème a diffère de l’hème b en ce qu’il a une chaîne latérale méthyle qui est oxydée en un groupe formyl et une chaîne latérale vinyle remplacée par une chaîne isoprénoïde. Comme l'hème b, l'hème a n’a pas de lien covalent à l’apoprotéine où il est trouvé. Un exemple de protéine contenant un hème a est la cytochrome-c-oxydase. L'hème c diffère de l'hème b en ce que les deux chaînes latérales vinyle ont un lien covalent avec la protéine elle-même. Le cytochrome c et le bc1 complexe sont des exemples de protéines qui contiennent un type hème c.
Le nom des cytochromes tend à refléter (mais ce n'est pas toujours vrai) le type de hèmes qu’ils contiennent. Ainsi, un cytochrome a contient un hème de type a, un cytochrome c contient un hème de type c, etc.
