Glutathion peroxydase
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La glutathion peroxydase est une enzyme formée de quatre sous-unités contenant chacune un atome de sélénium incorporé dans une molécule de sélénocystéine (dans laquelle l'oxygène du groupement hydroxyle de la sérine est remplacé par le sélénium). La glutathion peroxydase est présente dans les liquides extracellulaires et dans les cellules au niveau du cytosol et des mitochondries. Elle assure la transformation des hydroperoxydes organiques, lipidiques notamment, de type ROOH en ROH.
[modifier] Reaction
Un exemple de réaction que la glutathion peroxydase catalyse est :
2GSH + H2O2 → GS–SG + 2H2O
GSH représente le monomère réduit du glutathion, et GS-SG représente le disulfide de glutathion.
Le glutathion réductase réduit ensuite le glutathion oxydé pour compléter le cycle :
GS–SG + NADPH + H+ → 2 GSH + NADP+
[modifier] Histoire
La glutathion peroxydase fut découverte en 1957 par Gordon C. Mills. [1]
[modifier] References
- ↑ Mills, G. Journal of Biological Chemistry 229:189-97.1957.
