Sélénocystéine
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La sélénocystéine est un acide aminé rare, qui entre dans la constitution de certaines protéines comme la glutathion peroxydase ou la formate déshydrogénase que l'on nomme sélénoprotéines. On dénombre actuellement trois gènes codant des sélénoprotéines chez E. coli.
D'après la nomenclature établie par l'IUPAC, la sélénocystéine s'abrège Sec pour le code à trois lettres et U pour le code à une lettre.
Contrairement à la plupart des acides aminés rares (n'appartenant pas à la série des 20 acides aminés communs aux polypeptides), la sélénocystéine n'est pas formée après la traduction de l'ARNm, mais incorporée directement lors de la synthèse de la chaîne polypeptidique par le ribosome.
[modifier] Synthèse
Contrairement à ce que son nom laisse penser la sélénocystéine est formée à partir de la sérine (et non de la cystéine), où l'atome d'oxygène de la chaîne latérale est remplacé par un atome de sélénium. La formule de la molécule résultante est cependant identique à celle de la cystéine, avec un atome de sélénium à la place du soufre.
[modifier] Incorporation de la sélénocystéine dans les protéines
L'incorporation de la sélénocystéine dans les protéines est un processus complexe, car il n'existe pas à proprement parler de codon spécifique pour cet acide aminé. Dans l'ARN messager, à la position correspondant à la sélénocystéine dans la protéine, on trouve un codon UGA, qui est normalement un codon stop, signal d'arrêt de la traduction. Il y a cependant un ARNt spécifique permettant l'incorporation de cet acide aminé dans la chaîne polypeptidique en formation, dont l'anticodon est complémentaire de UGA. La discrimination entre le codon UGA codant la sélenocystéine du codon UGA stop nécessite un mécanisme spécifique:
- Il existe une machinerie protéique spécifique qui s'associe à l'ARNt sélénocysteine pour diriger son incorporation au site A du ribosome pendant l'étape d'élongation
- l'ARN messager porte un élément de structure secondaire spécifique appelé élément SECIS (pour selenocystein insertion sequence ) qui est impliqué dans le recrutement du complexe protéine/ARNt chargé. Le sélénocystéinyl-ARNt est alors incorporé au site A du ribosome.
Chez les bactéries, le système est composé du facteur protéique SelB, homologue au facteur d'élongation "classique" EF-Tu capable de reconnaitre les 20 autres aminoacyl-ARNt. SelB est homologue à EF-Tu sur sa partie N-terminale et de ce fait est capable de lier le GTP, l'ARNt chargé et d'interagir avec le ribosome. Il possède de plus une extension C-terminale composée de 4 domaines en "winged-helix" se liant avec une très forte affinité (nM) à l'élément SECIS, une tige boucle dans l'ARNm située juste après le codon UGA. SECIS est composé de 40 nucléotides de séquence variable mais dont certains éléments invariants et nécessaires à l'interaction avec SelB ont pu être mis en évidence.
Chez les eucaryotes et les archaea, le mécanisme est légèrement différent. Chez les eucaryotes, deux protéines en complexe, mSelB et SBP2, jouent respectivement le rôle de facteur d'élongation et de liaison aux éléments SECIS. Ces derniers sont également différents en séquence et en taille des SECIS procaryotes, et se situent le plus souvent en 3' hors de la partie codante du gène.
