Ubiquitination
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L'ubiquitination (ou plus correctement ubiquitinylation) est une modification post-traductionelle de protéines cibles par une chaîne enzymatique, aboutissant à la liaison covalente d'une ou plusieurs protéine ubiquitine sur une lysine acceptrice (il a été démontré qu'il est potentiellement possible d'ubiquitinyler certains résidus sérine et thréonine[1] mais cela reste relativement anecdotique).
La poly-ubiquitination entraîne essentiellement la dégradation de la protéine cible par le protéasome 26S. Mais les mono et multi ubiquitinations ont des fonctions physiologiques indépendantes de la dégradation par le protéasome (sauf cas exceptionnels[2]) et permettent notamment la régulation de la signalisation, du trafic ou de la localisation de certaines protéines (comme par exemple les GTPases H-Ras et N-Ras[3]).
Cette modification a été découverte au cours des années 1980 par Aaron Ciechanover, Avram Hershko et Irwin Rose, ce qui leur a valu l'obtention du prix Nobel de chimie en 2004.
[modifier] Fonctions
- Dégradation par le protéasome, stabilité protéique.
- Activation après protéolyse limitée.
- Remodellage de la chromatine.
- Régulation de la localisation intra-cellulaire.
- Régulation du trafic intra-cellulaire.
- Régulation de la signalisation intra-cellulaire.
[modifier] Références
- ↑ Ubiquitination on nonlysine residues by a viral E3 ubiquitin ligase, Cadwell, K. and L. Coscoy (2005), Science 309(5731): 127-30.
- ↑ Regulation of Pax3 by proteasomal degradation of monoubiquitinated protein in skeletal muscle progenitors, Boutet, Disatnik et al., Cell 130, 349-362, July 27, 2007.
- ↑ Differential Modification of Ras Proteins by Ubiquitination, Jura et al (2006), Molecular Cell 21, 679-687, March3, 2006
