Ribonucléase

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Les ribonucléases (ou RNases) sont une classe de nucléases qui catalysent l'hydrolyse des liaisons phosphodiester de l'ARN. Elles appartiennent toutes à la classe EC 3.1. On distingue les exoribonucléases et les endoribonucléases. Les ribozymes sont des enzymes non protéiques.

Sommaire

[modifier] Ribonucléase A

La ribonucléase A (ou RNase A) est une endoribonucléase digestive sécrétée par le pancréas.

[modifier] Ribonucléase H

La ribonucléase H (ou RNase H) est une exo- ou endoribonucléase spécifique des hétéroduplex ARN:ADN. La RNase H des eucaryotes élimine les amorces d'ARN lors de la réplication de l'ADN. Les RNases H de procaryotes ont un rôle moins bien défini (l'ADN polymérase I élimine les amorces). La transcriptase inverse des rétrovirus comprend un domaine RNase H qui hydrolyse séquentiellement la plus grande partie de l'ARN après sa transcription en ADN.

[modifier] Ribonucléase L

La ribonucléase L (ou RNase L) est une endoribonucléase cytosolique, normalement latente, activée par l'oligonucléotide (2'-5')A3 synthétisé sous l'effet de l'interféron. V. IFN.

[modifier] Ribonucléase P

La ribonucléase P (ou RNase P)(EC 3.1.26.5.) est une endoribonucléase éliminant le segment 5' du précurseur des ARNt. L'enzyme est une ribonucléoprotéine, composé d'une protéine et d'un ARN, parfois appelé ARN M1. Cet ARN de l'enzyme est un Ribozyme. La partie protéique de l'enzyme n'est pas indispensable au pouvoir catalytique des ribonucléases P de procaryotes ; elle est indispensable aux ribonucléases P des eucaryotes et des archéobactéries, mais son rôle se limiterait à maintenir l'ARN catalytique dans une conformation qui lui permet d'être actif comme phosphodiestérase.

[modifier] Voir aussi

  • Le diéthylpyrocarbonate (DEPC) est un inhibiteur des RNases.
  • La Ribonucléase a permis à Christian Boehmer Anfinsen de corréler directement la structure primaire des protéines à la structure structure tertiaire (pour de petites protéines).