Récepteur Tyrosine Kinase
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Les Récepteurs à activité Tyrosine Kinase (RTK) font partie de la famille des récepteurs-enzymes. Ce sont tous des récepteurs transmembranaires bitopiques de type I (exception pour l'insuline qui est un hétérodimère associé par pont disulfure).
On retrouve du côté extracellulaire, le domaine d'affinité pour le ligand. Lorsque le ligand se fixe sur son récepteur, celui-ci s'autodimérise (gràce au ligand et par des interactions secondaires, il y a une association de deux mêmes protéines bitopiques de type I pour former le récepteur qui se trouve être un homodimère). Du coté intracellulaire, ceci provoque l'autophosphorylation croisée du récepteur. Sous forme homodimérique, le RTK se phosphoryle de part et d'autre sur ses deux sous-unités, par modification conformationnelle successive et ce, exclusivement sur ses résidus tyrosine issus de domaines qui en sont riches. Pour chaque résidu tyrosine phosphorylé, il y a une molécule d'ATP consommée. Cette phosphorylation permet d'une part d'accroître l'activité enzymatique du récepteur sur son site catalytique (qui n'a pas de relation directe avec la transduction du signal) et d'autre part, de libérer des sites à haute affinité pour des protéines de signalisation : des enzymes ou bien des protéines adaptatrices. Le signal de transduction prolifère par l'interaction du site d'affinité du récepteur et des protéines qui s'y associent.
Tous les récepteurs des GF ou bien encore de l'insuline font parties de la famille des RTK.
