Pompe calcium

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La Ca2+-ATPase est une pompe à ions calcium retrouvée dans la plupart des membranes cellulaires eukaryotes. Elle est fonctionnele grâce à l'hydrolyse de l'adénosine triphosphate. Elle est constituée de 1029 acides aminés et a un poids moléculaire de 112 kDa. Cette pompe possède dix domaines transmembranaires et est retrouvée à la fois sur la membrane cytoplasmique des cellules et également sur la membrane des vésicules sarcoplasmiques, vésicules retrouvées exclusivement dans les cellules du sarcoplasme musculaire. Ces vésicules sont des réserves intracellulaires de calcium, un atome essentiel au bon fonctionnement de la contraction musculaire.

L'augmentation de calcium cytoplasmique active une grande variété de processus enzymatiques. C'est entre autres le signal qui stimule la contraction musculaire. À l’état de repos, la concentration de Ca2+ près des fibres musculaires est très faible (env. 0,1 microM) et presque tous les ions calcium dans les muscles sont concentrés dans un réseau complexe de vésicules, le réticulum sarcoplasmique. Sous l’effet de l’influx nerveux, la membrane du réticulum sarcoplasmique libère rapidement de grandes qté de ca et la concentration cytosolique atteint environ 10 microM, concentration qui stimule la contraction. La relaxation musculaire ne sera possible que si la concentration de ca dans le cytoplasme revient à celle de l’état de repos. Le calcium est pompé vers le RS par un transporteur ATP-dépendant, la Ca2+-ATPase. Cet enzyme est la protéine la plus abondante dans la membrane du RS ou elle représente 70 à 80% des protéines. La Ca2+-ATPase présente de nombreuses analogies avec la Na+/K+-ATPase; la taille de la sous-unité alpha est proche de celle de la pompe à Na, elle forme un intermédiaire covalent E-P lors de l’hydrolyse de l’ATP. Le mécanisme de l’hydrolyse de l’ATP et du transport de l’ion est globalement le même.

La séquence des aa de la sous-unité alpha est homologue à celle de la sous-unité alpha de la pompe à sodium, en particulier au voisinage du site de phosphorylation et du site de liaison de l’ATP. L’analyse hydropathique de la séquence prédit 10 segments hélicoidaux transmembranaires ainsi qu’une « tige » formée de 5 segments hélicoidaux. Cette tige se trouve dans le cytoplasme, entre l’extrémité N-terminale de la chaine polypeptydique et le domaine globulaire contenant le site de liaison de l’ATP et le site de phosphorylation. Comme pour la Na+/K+-ATPase dans l’état E-P formé par la Ca2+-ATPase du RS un résidu aspartate est phosphorylé, il s’agit dans ce dernier cas du résidu Asp351.

Deux ions ca sont transportés à l’intérieur du RS par ATP hydrolysé et le mécanisme semble, comme pour le mécanisme de la Na+/K+-ATPase, impliquer deux conformations principales, E1 et E2. Dans l’état E1-P :2 Ca, les ions ca sont fortement fixés sur un site à l’intérieur de la protéine et ne peuvent se dissocier de l’enzyme tant que l’enzyme ne s’est pas converti en l’état E2-P :2 Ca qui a beaucoup moins d’affinité pour le calcium. L’hydrolyse de E-P libère le calcium à l’intérieur du RS; dans l’état E1-P :2Ca, les ions Ca sont liés à l’intérieur d’un canal.