Hélicase
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L' hélicase est un enzyme qui catalyse l'hydrolyse des liaisons hydrogènes reliant entre eux les brins d'ADN résultant en un déroulement de la double hélice. Cet enzyme intervient au cours de la réplication de l'ADN, au cours de la transcription, la recombinaison ou la réparation de l'ADN.
Cette réaction chimique est couplée à l'hydrolyse de nucléotides triphosphate tels que l'ATP ou le GTP.
[modifier] Évolution
Il existe de nombreuses hélicases. Chez E. coli, 14 sont dénombrées et 24 dans les cellules humaines. Ces enzymes possèdent des processus régulatoires divers et interviennent dans différents processus.
[modifier] Structure
La structure tridimensionnelle constituée de 141 acides aminés terminaux de l'ADN B Hélicase a été déterminée par la résonance magnétique nucléaire en solution à haute résolution et par les Rayons X en cristallographie. C'est le domaine qui est essentiel pour l'interaction avec les protéines telles que la primase ou l'ADN C. Il s'agit d'une hélice à 6 bottes avec un schéma de fermeture jamais observé auparavant. Si l'on observe la structure cristalline, on remarque qu'il s'agit d'un dimère.
Les différentes hélicases affichent un certain degré d'homologie dans leur séquence primaire d'acide aminé. Ceci est lié à leur fonction commune. Les acides aminés qui varient assurent donc la spécificité de chacune d'elle.
