Bactériorhodopsine
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La bactériorhodopsine est une grosse protéine capable de convertir de l'énergie lumineuse en énergie chimique. Il s'agit de la protéine la plus simple que l'on connaisse (en 2006) capable de remplir cette fonction. Elle est présente dans la membrane de certains microorganismes (comme par exemple l'archaea halophile Halobacterium salinarum), sous la forme d'une structure à sept hélices transmembranaires.
La molécule se comporte globalement comme une "pompe à protons" permettant de créer un différentiel de pH entre la zone extra-cellulaire et l'intérieur de la cellule, ce qui est une condition nécessaire pour la synthèse d’ATP en conditions anaérobies.
L'excitation de la bactériorhodopsine par un photon déclenche directement la formation d'une molécule intermédiaire. Cet intermédiaire se propage alors dans le cœur de la protéine vers la surface extracellulaire, rompant un réseau de molécules d'eau reliées à la molécule principale par des liaisons hydrogène. Dans le même temps, le donneur de proton voit s'approcher l'accepteur de proton. Ces deux zones électriquement chargées sont ensuite neutralisées lors du premier transfert de proton. À la fin d'un cycle complet (dénommé photocycle), un proton est expulsé hors de la cellule.
La simplicité de la bactériorhodopsine en a fait un modèle pour l'étude de la bioénergétique et pour le transport membranaire. Elle intéresse aussi l'industrie du stockage de données, dans la mesure où elle pourrait servir d'unité de stockage extrêmement miniaturisée pilotable par des impulsions lumineuses (à raison d'un bit par molécule, un disque de 12 centimètres de diamètre pourrait contenir de 20 à 50 To). L'emploi de la bactériorhodopsine constitue l'une des premières applications de l'électronique moléculaire organique, une discipline émergente de la nano-informatique.
[modifier] Bibliographie
- Science magazine, 1997 - pages 277-1676
- Nature, 1999 - pages 401-822
- Nature, 2000 - pages 406-645
- Nano-informatique et Intelligence Ambiante, Jean-Baptiste Waldner, Hermes Science, London, 2006, ISBN 2-7462-1516-0
