Mabinline

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Image en 3 dimension de la protéine mabinline-2
Image en 3 dimension de la protéine mabinline-2

Les mabinlines sont des protéines au goût sucré extraient de la graine du Mabinlang (Capparis masaikai Levl.), une plante originaire du Yunnan, une province de Chine. Quatre protéines homologues ont été identifié et nommé, mabinline-1, -2, -3 et -4. Mabinline-2 a été la première isolé en 1983[1] et ensuite caractérisé dix en plus tard.[2] Les autres variantes, mabinline-1, -3 and -4 ont été découverte et charactérisé en 1994.[3]

Sommaire

[modifier] Structure

Les quatre protéines possèdent une structure tertiaire similaire (2 chaînes reliées par des ponts disulfures) dont les séquences des acides aminés sont pratiquement identique.


Chaîne A
M-1 : EPLCRRQFQQ HQHLRACQRY IRRRAQRGGL VD 
M-2 : QLWRCQRQFL QHQRLRACQR FIHRRAQFGG QPD 
M-3 : EPLCRRQFQQ HQHLRACQRY LRRRAQRGGL AD 
M-4 : EPLCRRQFQQ HQHLRACQRY LRRRAQRG 

Chaîne B
M-1 : EQRGPALRLC CNQLRQVNKP CVCPVLRQAA HQQLYQGQIE GPRQVRQLFR AARNLPNICK IPAVGRCQFT RW 
M-2 : QPRRPALRQC CNQLRQVDRP CVCPVLRQAA QQVLQRQIIQ GPQQLRRLFD AARNLPNICN IPNIGACPFR AW
M-3 : EQRGPALRLC CNQLRQVNKP CVCPVLRQAA HQQLYQGQIE GPRQVRRLFR AARNLPNICK IPAVGRCQFT RW 
M-4 : EQRGPALRLC CNQLRQVNKP CVCPVLRQAA HQQLYQGQIE GPRQVRRLFR AARNLPNICK IPAVGRCQFT RW

Séquence des acides aminés des protéines mabinlines (M) homologues, adapté de la base de données des protéines de Swiss-Prot.[4],[5],[6],[7]

Les poids moléculaire respectif de Mabinline-1, Mabinline-3 and Mabinline-4 sont 12,3 kDa, 12,3 kDa et 11,9 kDa.[3]

Avec un poids moléculaire de 10,4 kDa, mabinline-2 est la plus légères. Sa Structure tertiaire consiste en l’assemblage de 2 chaînes protéiques, A et B relié par 2 ponts disulfures intermoléculaire. La chaîne A est constitué de 33 acides aminés et la chaîne B de 72.[2],[8]

Cette protéine est la plus résistante à la chaleur comparé à ces 3 homologues mais aussi une des plus stable comparé aux autre protéines sucrante connue,[9] et ceci est du à la présence de ponts disulfure.[10]

[modifier] Propriétés

La principale propriété des mabinlines est leur puissant goût sucré bien supérieure au sucre. Elles sont aussi très stable à la chaleur.

[modifier] Saveur sucré

Le pouvoir sucrant des mabinlines est estimé de 100 à 400 (à poids égal),[2],[3] soit nettement moins que la thaumatine mais avec un profile sucrant similaire.[11]

[modifier] Stabilité à la chaleur

Le pouvoir sucrant de mabinline-2 reste inchangé après incubation à 100°C pendant 48 heures.[2]

Le pouvoir sucrant des mabinline-3 et -4 restent inchangé après incubation à 80°C pendant une heure alors que celle de mabinline-1 ne l’ai plus dans les même conditions.[3],[12] D’après l’étude menée par Y. Kurihara,[3] les différences de stabilité à la chaleur serait du à la présence de l’arginine ou de la glutamine en position 47 sur la chaîne B.

[modifier] Usage alimentaire

Mabinline-2 étant une protéine végétale naturelle, très soluble dans l’eau et résistante à la chaleur, a de forte chance de devenir un édulcorant naturel aussi répandue que la thaumatine. Cependant il n’existe pas encore de production industrielle de cette protéine.

[modifier] Production

Durant la dernière décennie, des essaies de production industrielle de la Mabinline-2 par génie génétique et synthèse ont été tenté.

En 1996, la protéine a été exprimé dans la pomme de terre, cependant aucun résultats n’a été encore publié.[13] Cependant la même équipe à issue une patent protégeant la fabrication de la protéine par clonage et séquencement génétique en 2000.[14]

En 1998 la protéine a été synthétisé, cependant le produit de synthèse était sucrée et astringente.[8]

[modifier] Notes

  1. ↑ Z Hu and M He. Studies on mabinlin, a sweet protein from the seeds of Capparis masaikai levl. I. extraction, purification and certain characteristics. Acta Botan. Yunnan. 1983, 5, 207–212.
  2. ↑ a  b  c  d  (en)X Liu, S Maeda, Z Hu, T Aiuchi, K Nakaya, Y Kurihara. Purification, complete amino acid sequence and structural characterization of the heat-stable sweet protein, mabinlin II. Eur J Biochem. 211(1–2):281-7. PMID 8425538
  3. ↑ a  b  c  d  e  (en)S Nirasawa, T Nishino, M Katahira, S Uesugi, Z Hu, Y Kurihara. Structures of heat-stable and unstable homologues of the sweet protein mabinlin. Eur J Biochem 1994, 223(3):989-95. PMID 8055976
  4. ↑ (en)Mabinline-1 (2SS1_CAPMA - P80351) sur la base de donné UniProtKB/Swiss-Prot
  5. ↑ (en)Mabinline-2 (2SS2_CAPMA - P30233) sur la base de donné UniProtKB/Swiss-Prot
  6. ↑ (en)Mabinline-3 (2SS3_CAPMA - P80352) sur la base de donné UniProtKB/Swiss-Prot
  7. ↑ (en)Mabinline-4 (2SS4_CAPMA - P80353) sur la base de donné UniProtKB/Swiss-Prot
  8. ↑ a  b  (en)M Kohmura, Y Ariyoshi. Chemical synthesis and characterization of the sweet protein mabinlin II. Biopolymers 1998, 46(4):215-23. PMID 9715665
  9. ↑ (en)RJ Guan, JM Zheng, Z Hu, DC Wang. Crystallization and preliminary X-ray analysis of the thermostable sweet protein mabinlin II. Acta Crystallogr D Biol Crystallogr 2000, 56(Pt 7):918-9. PMID 10930844
  10. ↑ (en)S Nirasawa, X Liu, T Nishino, Y Kurihara. Disulfide bridge structure of the heat-stable sweet protein mabinlin II. Biochim Biophys Acta 1993, 1202(2):277-80. PMID 8399391
  11. ↑ (en)Y Kurihara. 1992. Characteristics of antisweet substances, sweet proteins, and sweetness-inducing proteins. Crit. Rev. Food Sci. Nutr. 32:231-252. PMID 1418601
  12. ↑ (ja)Y Kurihara and S Nirasawa. Structures and activities of sweetness-inducing substances (miraculin, curculin, strogin) and the heat-stable sweet protein, mabinlin. Foods and Food Ingredients Journal of Japan 1997.174:67-74. English Abstract (en)
  13. ↑ (en)LW Xiong and S Sun. Molecular cloning and transgenic expression of the sweet protein mabinlin in potato tubers. Plant Physiology 1996, 111, 147.
  14. ↑ (en)S Sun, L Xiong, Z Hu and H Chen. Recombinant Sweet protein Mabinlin. US PAT No. 6,051,758 US
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