Glycosylase

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Les glycosylases d'ADN sont une famille d'enzymes hydrolases découverte par un Thomas Lindhal autour des années 1975 lorsqu'il étudiait le processus de réparation de l'ADN mise en œuvre par l’uracile DNA glycosylase. Il existe plusieurs glycosylases classées en fonction de leurs substrats et de leur vitesse d’action^[1] et ils sont identifiés par la nomenclature EC sous le nombre 3.2.2.

Sommaire 1 Mechanisme 2 Exemples 3 Intérêt humain 4 Voir aussi 4.1 Articles connexes 4.2 Bibliographie 4.3 Notes

[modifier] Mechanisme

Les glycosylases génèrent un site ADN-(apurinique ou apyrimidinique)-lyase en supprimant la base azotée tout en laissant le structure sucre-phosphate intacte. Ces sites sont reconnus par l'enzyme AP endonucléase qui procède à la réparation.

[modifier] Exemples

• Ogg1 (levure) ou hOgg1 (humain) retire la 8-oxo-guanine après l'exposition à des mutagènes.
• Uracile DNA glycosylase (chez les procaryotes et les eucaryotes), supprime l'uracile de l'ADN.

[modifier] Intérêt humain

Arbre phylogénétique des glycosylases

L'arbre phylogénétique ci-contre présente les différentes MUG « mismatch specific uracil DNA glycosylases » qui ont évolué avec les espèces en fonction des besoins de celles-ci. Chez les humains, les rats et les souris, on utilise maintenant la TDG. Il y a toutefois une certaine homologie qui est gardée à travers le temps et les différentes espèces qui serait caractérisée par la conservation du site catalytique de la TDG. Il semblerait par exemple, que la MUG E.coli possède 37% d’homologie avec la TDG humaine[2]

[modifier] Voir aussi

[modifier] Articles connexes

• Analyse de l'ADN
• MeSH

[modifier] Bibliographie

• Griffiths, Anthony J. et al (2005). Introduction to Genetic Analysis (8th Ed.). W.H. Freeman. ISBN 0-7167-4939-4

[modifier] Notes

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