Liaison peptidique
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Une liaison peptidique est une liaison covalente entre un atome de carbone et un atome d'azote de deux acides aminés. La liaison est le résultat de la réaction entre la fonction COOH (fonction carboxyle) du premier acide aminé et la fonction NH2 (fonction amine) du deuxième, avec comme produit secondaire une molécule H2O (de l'eau)
Exemple : L'aspartame est un peptide produit de la liaison de deux acides aminés.
La liaison peptidique est fondamentale dans la formation des peptides, des polypeptides et des protéines. Après la constitution de la liaison peptidique, une extrémité est porteuse d'un groupe amine libre - l'extrémité N - ou amino-terminale, et l'autre d'un groupe carboxyl - extrémité C- ou carboxyl-terminale.
La liaison peptidique est stabilisée par résonance et ne peut subir de libre rotation, propriété très importante dans l'établissement de la conformation tridimensionnelle des chaînes polypeptidiques. Cette résonance implique la planéité de la liaison peptidique.
De cette structure, il découle que les groupements R des acides aminés sont alternés de part et d'autre de la liaison peptidique.
