Glycosylation
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C'est une réaction enzymatique consistant à lier de façon covalente un glucide à une chaîne peptidique ou une protéine. À ne pas confondre avec la glycation, réaction purement chimique et spontanée. Le processus de glycosylation débute dans le reticulum endoplasmique (rugueux (REG) et lisse (REL)) et s'achève dans l'appareil de Golgi. Il ne concerne pas les protéines intracellulaires. Seules les protéines membranaires sont glycosylées.
Des remaniements de la glycosylation primaire, comme la suppression de certains résidus glucidiques se produisent dans l'appareil de Golgi distal (late Golgi).
Il est néanmoins important de préciser que seule la N-glycosylation débute dans le reticulum endoplasmique (uniquement le REG en ce qui concerne les protéines) pour s'achever dans l'appareil de Golgi, car la O-glycosylation, qui se fait sur des résidus hydroxylés (hydroxylysine, hydroxytyrosine, hydroxyproline) est exclusivement réalisée par l'appareil de Golgi.
La glycosylation rend les polypeptides plus résistant à la protéolyse. On distingue deux types de glycosylation.
[modifier] La N-glycosylation
C'est l'addition de glucides aux chaînes peptidiques en croissance dès leur entrée dans la lumière du réticulum endoplasmique. Au cours de cette réaction, un oligoside « N-acétyl-glucosamine » se lie à un acide aminé asparagine (Asn) disponible. Cette réaction est catalysée par une enzyme membranaire de type glycosyl-transférase.
La N-glycosylation s'effectue (globalement) sur les futures glycoprotéines membranaires, et conduit à des chaînes de sucres courtes et ramifiées.
[modifier] La O-glycosylation
C'est l'addition de glucides au niveau les résidus -OH des acides aminés sérine et thréonine des chaînes peptidiques présentes dans la lumière de l'appareil de Golgi. Cette réaction est également catalysée par une enzyme de type glycosyl-transférase, et débute en général par une N-acétyl-galactosamine.
La O-glycosylation est, dans la plupart des cas, effectuée sur les protéoglycanes, et conduit à des chaînes de sucres longues et non ramifiées, qui possèdent de grandes capacités de rétention d'eau. On retrouve beaucoup de protéoglycanes au niveau de la matrice extra-cellulaire des cellules animales.
Il faut noter que certaines glycoprotéines peuvent également être O-glycosylées.
[modifier] Implications biomédicales
Tant la O- que la N-glycosylation sont d'une grande importance dans la signalisation et la reconnaissance cellulaire, particulièrement dans le cas des anticorps où l'on a prouvé notamment que la réaction de type Th2 modifiait la glycosylation des IgA et des IgM, ce qui intervient dans le mécanisme pathogénique de la glomérulonéphrite à IgA (Maladie de Berger)
